生物化學(xué)與分子生物學(xué)/同工酶

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[[同工酶]](isoenzyme)是指[[催化]]的化學(xué)反應(yīng)相同，[[酶蛋白]]的分子結(jié)構(gòu)、理化性質(zhì)乃至[[免疫學(xué)]]性質(zhì)不同的一組酶。這類酶存在于[[生物]]的同一種屬或同一個(gè)體的不同組織、甚至同一組織或[[細(xì)胞]]中。

現(xiàn)已發(fā)現(xiàn)有數(shù)種同工酶。如6[[磷酸葡萄糖脫氫酶]]、[[乳酸脫氫酶]]、酸性和[[堿性磷酸酶]]、[[谷丙轉(zhuǎn)氨酶]]和谷草轉(zhuǎn)氨酸、肌酸磷酸激酶、[[核糖核酸酶]]、過氧化酶和[[膽堿酯酶]]等。其中乳酸脫氫酶最為大家所熟悉，乳酸脫氫酶([[LDH]])有五種同工酶，它們的[[分子量]]在130，000～150，000范圍內(nèi)，都由四個(gè)[[亞基]]組成。LDH的亞基可以分為兩型：[[骨骼肌]]型(M型)和[[心肌]]型(H型)。M、H亞基的[[氨基酸]]組成有差別，可用電泳分離。其[[免疫抗體]]無[[交叉反應(yīng)]]。兩種亞基以不同比例組成五種四聚體即為一組LDH同工酶LDH1(H4)、LDH2(H3M)、LDH3(H2M2)、LDH4(HM3)和LDH5(M4)。電泳時(shí)都移向正極，其速度以LDH1為最快，依次遞減，以LDH5為最慢。若用12M[[尿素]]或5M[[鹽酸]]胍溶液處理，M亞基和H亞基可以分開，但此時(shí)LDH無酶的活性。

{{圖片|gra2b8rx.jpg|LDH同工酶結(jié)構(gòu)模式圖}}

圖2-18 LDH同工酶結(jié)構(gòu)模式圖

LDH同工酶的兩種不同肽鏈?zhǔn)鞘懿煌琜[基因]]控制產(chǎn)生的。不同類型的LDH同工酶在不同

{{圖片|gra2bbeg.jpg|人體某些組織中乳酸脫氫酶同工酶電泳示意圖}}

圖2-19人體某些組織中乳酸脫氫酶同工酶電泳示意圖

組織中的比例不同(圖2?9)，心肌中以LDH1及LDH2較為豐富，骨骼肌及肝中含LDH5及LDH4較多。這都與它們的[[生理]]功能關(guān)。LDH1和LDH2對[[乳酸]]親和力高，易使乳酸脫氫氧[[化生]]成[[丙酮]]酸，后者進(jìn)一步氧化可釋放出能量供心肌活動的需要；LDH5與LDH4對丙酮酸的親和力高，而使它得氫還原成乳酸，這對保證[[肌肉]]在短暫[[缺氧]]時(shí)仍可獲得能量有關(guān)(見[[糖代謝]]章)。

在臨床檢驗(yàn)方面，通過觀測病人[[血清]]中LDH同工酶的[[電泳圖譜]]，輔助診斷哪些[[器官組織]]發(fā)生病變，這遠(yuǎn)較單純測定血清LDH總活性的方法敏感。例如，心肌受損病人血清LDH1含量上升，[[肝細(xì)胞]]受損者血清LDH5含量增高。
==參看==
*[[同工酶]]
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